日本科學家查明瘋牛病病原體有毒部分結構

央視國際 2003年12月25日 13:26

　　新華網東京１２月３日電（記者何德功）日本岐阜大學醫學系副教授桑田一夫等在最新一期美國《全國科學院學報》上報告説，他們查明了瘋牛病病原體——變異普里昂蛋白中有毒部分的結構。

　　瘋牛病及人類新型克雅氏症等海綿狀腦病，都是普里昂蛋白變異引起的。正常普里昂和變異普里昂的成分相同，都由２５３個氨基酸構成。在正常普里昂中，氨基酸鏈扭曲折疊成一種稱為“阿爾法螺旋構造”的特殊結構，這種結構比較脆弱，容易發生變異。變異普里昂則具有非常穩定的“貝塔板狀構造”，它能夠促使正常普里昂發生變異，形成粉狀纖維，殺死神經細胞。

　　此前人們不清楚變異普里昂中具體負責形成粉狀纖維的有毒片段的結構。桑田等人提取實驗鼠體內的變異普里昂蛋白，以其中的有毒部分為對象，用電子顯微觀察、光譜分析和核磁共振等手段進行研究，並作分子動態模擬。他們發現，這一片段在水中具有穩定的結構，它包含兩塊平行的“平板”，每塊由４股原子鏈構成，兩塊“平板”通過甲基的作用緊密地堆疊在一起。

　　桑田一夫説，變異普里昂蛋白及相關物質的結構還有待進一步研究，但了解變異普里昂有毒部分的具體結構以後，就可以著手尋找和設計抑制毒性的物質，從而為開發治療海綿狀腦病的藥物奠定基礎。（完）